Metabolismus fenylpropanoidů

Metabolismu fenylpropanoidů se účastní mnoho enzymů.

Přeměna aminokyselin na skořicové kyseliny

V rostlinách vznikají všechny fenylpropanoidy z aminokyselin fenylalaninu a tyrosinu.

Fenylalanin-amoniaklyáza (také se používá název fenylalanin/tyrosin-amoniaklyáza) přeměňuje L-fenylalanin na kyselinu trans-skořicovou a tyrosin na kyselinu p-kumarovou

Cinamát-4-hydroxyláza mění trans-cinamát na 4-hydroxycinamát (kyselinu p-kumarovou). 4-kumarát-CoA ligáza zprostředkovává převod 4-hydroxycinamátu na 4-kumaroylkoenzym A.[1]

Enzymy zapojené do syntézy hydroxyskořicových kyselin
  • Cinamylalkoholdehydrogenáza (CAD), enzym převádějící cinamylalkohol na cinamaldehyd
  • Sinapinesteráza, přeměňuje sinapoylcholin na sinapát (kyselinu sinapovou) a cholin
  • Trans-cinnamát-2-monooxygenáza, mění trans-cinnamát (kyselinu skořicovou) na 2-hydroxycinnamát
  • Kafeát-O-methyltransferáza, mění kyselinu kávovou na kyselinu ferulová
  • Kafeoyl-CoA-O-methyltransferáza, zprostředkovává přeměnu kafeoyl-CoA na feruloyl-CoA
  • 5-O-(4-kumaroyl)-D-chinát-3'-monooxygenáza, zajištuje přeměnu trans-5-O-(4-kumaroyl)-D-chinátu na trans-5-O-kafeoyl-D-chinát
  • Sinapoylglukóza—cholin-O-sinapoyltransferáza, slouží k proměně 1-O-sinapoyl-beta-D-glukózy na sinapoylcholin (sinapin)
  • Sinapoylglukóza—malát-O-sinapoyltransferáza, přeměňuje 1-O-sinapoyl-beta-D-glukózu na sinapoyl-(S)-malát
  • Cinnamoyl-CoA-reduktáza, vytváří cinamoyl-CoA z cinnamaldehydu

Konjugační enzymy

Konjugační enzymy zajišťují konjugace fenylpropanoidů s jinými molekulami.

  • 2-kumarát-O-beta-glukosyltransferáza, enzym zprostředkovávající proměnu trans-2-hydroxycinamátu na trans-beta-D-glukosyl-2-hydroxycinamát
  • Hydroxycinamát-4-beta-glukosyltransferáza, provádí přeměnu kyseliny p-kumarové na 4-O-beta-D-glukosyl-4-hydroxycinamát
  • Šikimát-O-hydroxycinamoyltransferáza, mění 4-kumaroyl-CoA na 4-kumaroylšikimát
  • Chinát-O-hydroxycinnamoyltransferase, enzym, který zajišťuje přeměnu feruloyl-CoA v O-feruloylchinát
  • Sinapát-1-glukosyltransferáza, enzym, který mění sinapát na 1-sinapoyl-D-glukózu
  • Koniferylalkoholglukosyltransferáza, zajišťuje přeměnu koniferylalkoholu na koniferin

Glukosidázy

Biosyntéza stilbenoidů
  • Pinosylvin syntáza, katalyzuje přeměnu pinosylvinu v cinamoyl-CoA
  • Trihydroxystilbensyntáza, zajišťuje přeměnu 4-kumaroyl-CoA na resveratrol; U bakterií Photorhabdus se vyskytuje alternativní bakteriální syntéza stilbenoidů řízená ketosyntázou, přičemž vzniká 3,5-dihydroxy-4-isopropyl-trans-stilben; lze ji využít k získání antibiotik.[2]

Biosyntéza kumarinů
  • Biosyntézy kumarinů se účastní enzym skopoletinglukosyltransferáza, který přeměňuje skopoletin na skopolin

Biosyntéza chalkonů

4-kumaroyl-CoA se může spojit s malonyl-CoA za vzniku základní struktury flavonoidů, skupiny sloučenin nazývaných chalkonoidy, které obsahují dvě fenylová jádra. Naringenin-chalkonsyntáza katalyzuje následující přeměnu:

3-malonyl-CoA + 4-coumaroyl-CoA → 4 CoA + naringeninchalkon + 3 CO2

Biosyntéza flavonoidů
Podrobnější informace naleznete v článku Biosyntéza flavonoidů.

Konjugačním uzavíráním kruhů chalkonů se tvoří flavonoidy, sloučeniny obsahující flavonovou strukturu složenou ze tří cyklických jader.

Biodegradace

Biodegradace hydroxyskořicových kyselin
  • Enzym kafeát 3,4-dioxygenáza přeměňuje 3,4-dihydroxy-trans-cinamát (kyselinu kávovou) působením kyslíku na 3-(2-karboxyethenyl)-cis,cis-mukonát.

Reference
  1. Filippos Ververidis; Emmanouil Trantas; Carl Douglas; Guenter Vollmer; Georg Kretzschmar; Nickolas Panopoulos. Biotechnology of flavonoids and other phenylpropanoid-derived natural products. Part I: Chemical diversity, impacts on plant biology and human health. Biotechnology Journal. 2007, s. 1214–1234. DOI 10.1002/biot.200700084. PMID 17935117.
  2. S. A. Joyce; A. O. Brachmann; I. Glazer; L. Lango; G. Schwär; D. J. Clarke; D. B. Bode. Bacterial biosynthesis of a multipotent stilbene. Angewandte Chemie International Edition in English. 2008, s. 1942–1945. DOI 10.1002/anie.200705148. PMID 18236486.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.