Enzým

Názvoslovie enzýmov sa prispôsobuje návrhu Medzinárodnej únie pre biochémiu a molekulárnu biológiu, ktorá v roku 1955 vytvorila Medzinárodnú komisiu pre enzýmy (International Commission on Enzymes alebo skrátene Enzyme Commission, EC) s cieľom systematicky klasifikovať a pomenovať enzýmy a koenzýmy, ich jednotku aktivity a štandardné stanovovacie postupy a symboly na popis enzýmovej kinetiky.

Na návrh komisie vznikli dva typy názvoslovia – systémové a triviálne – ktoré sa zakladajú na type reakcie, ktorú enzým katalyzuje. Systémový názov dostávajú tie enzýmy, u ktorých je dostatočne známy mechanizmus reakcie. Každý enzým má pridelený presný názov a tzv. EC-kód na základe desatinného triedenia. V názve enzýmu je uvedený substrát, výraz charakterizujúci typ reakcie a prípona -áza. Vo vydaní z roku 1992 obsahuje zoznam 3 196 enzýmov.

Enzýmy slúžia na katalýzu chemických reakcii v organizmoch. Molekuly niektorých z nich sú tvorené len jednoduchým proteínom; iné enzýmy obsahujú v molekulách neproteinovú zložku – kofaktor. Kofaktory môžu byť buď ióny niektorých kovov (Mg, K, Fe, Zn, Cu), alebo zložitejšie organické molekuly, ktoré nazývame koenzýmy. Kofaktory sú väčšinou stabilné pri zahriatí, zatiaľ čo väčšina proteínov denaturuje. Vo väčšine prípradov je možné oddeliť koenzýmy od bielkoviny veľmi jednoducho. V niektorých enzýmoch sú koenzýmy viazené pevne kovalentnou väzbou. Také koenzýmy sa nazývajú prostetické skupiny.

Koenzýmy sa účastnia chemickej premeny katalyzovanej enzýmom. Väčšina koenzýmov štruktúrne súvisí s vitamínmi (prevažne B). Kompletne fungujúci enzým sa nazýva holoenzým. Holoenzým sa skladá z apoenzýmu (proteín) a koenzýmu.

Má sa za to, že enzýmová reakcia prebieha v niekoľkých reverzibilných stupňoch

• Vznik komplexu enzým–substrát

E + S ↔ ES

• Aktivácia komplexu enzým–substrát

ES ↔ ES^*

• Premena substrátu na produkt

ES^* ↔ EP

• Disociácia enzýmu a produktu

EP ↔ E + P

Po zjednodušení dostaneme kinetickú rovnicu, v ktorej vystupujú rýchlostné konštantny jednotlivých reakcií (${\displaystyle k_{1},k_{2},k_{3},k_{4}}$):

${\displaystyle E+S\quad {\begin{matrix}{}_{k_{1}}\\\longrightarrow \\\longleftarrow \\{}^{k_{2}}\end{matrix}}\quad ES\quad {\begin{matrix}{}_{k_{3}}\\\longrightarrow \\\longleftarrow \\{}^{k_{4}}\end{matrix}}\quad E+P}$

Na začiatku reakcie predpokladáme, že koncentrácia produktu ${\displaystyle [P]}$ je veľmi nízka a rýchlosť reakcie bude determinovaná koncentráciou komplexu enzým–substrát ${\displaystyle [ES]}$ a maximálna bude vtedy, ak sa všetok enzým bude viazať vo forme komplexu ES.

Michaelis–Mentenovej rovnica

Závislosť rýchlosti enzýmovej reakice (V) od koncentrácie substrátu ([S]).

Merania rýchlosti enzýmovej reakcie ukázali, že zvyšovanie koncentrácie substrátu zvyšuje rýchlosť len do určitej miery a ďalej nie je možné ju zvýšiť pridávaním substrátu. Nemecký biochemik Leonor Michaelis a kanadská lekárka Maud Mentenová odvodili vzťah medzi rýchlosťou enzýmovej reakcie a koncentráciou substrátu, ktorý je po nich pomenovaný Michaelis–Mentenovej rovnica:

${\displaystyle v={\frac {V_{max}[S]}{K_{M}+[S]}}}$

• v – rýchlosť enzýmovej reakcie
• V_max – maximálna rýchlosť enzýmovej reakcie
• [S] – koncentrácia substrátu
• K_M – Michaelisova konštanta

• Commons ponúka multimediálne súbory na tému Enzým
• Wikislovník ponúka heslo Enzým

Chemický portál Biologický portál

• Názvoslovie enzýmov (en)
• BRENDA (en)

• VACÍK, J. - BARTHOVÁ, J. - PACÁK, J.: Přehled středoškolské chemie. Praha : SPN-pedagogické nakladatelství, 1999. 365 s. ISBN 80-7235-108-7