Alkoholdehydrogenáza

Alkoholdehydrogenáza (ADH) je enzym ze skupiny dehydrogenáz, který katalyzuje přeměnu primárních a sekundárních alkoholů na jim odpovídající aldehydy či ketony. Enzymy ze skupiny alkoholdehydrogenáz obsahují zinek a byly nalezeny nejen u člověka, ale i mnoha ostatních živočichů, rostlin, kvasinek či bakterií. U kvasinek například katalyzuje poslední krok v metabolismu alkoholických sloučenin.[1]

Lidská alkoholdehydrogenáza

Lidská alkoholdehydrogenáza

U člověka se vyskytuje několik typů alkoholdehydrogenáz, které jsou kódovány dohromady asi sedmi různými geny. Rozlišuje se pět tříd těchto enzymů, ale první třída alkoholdehydrogenáz je nejznámější. Tento enzym se skládá z podjednotek A, B a C (kódují je geny ADH1A, ADH1B a ADH1C).[2] Je přítomen v žaludku a játrech a katalyzuje oxidaci ethanolu na acetaldehyd za současné redukce NAD:

CH3CH2OH +NAD+ → CH3CHO + NADH + H+

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Alcohol dehydrogenase na anglické Wikipedii.

  1. ROBERT C. KING; WILLIAM D. STANSFIELD; PAMELA K. MULLIGAN. A Dictionary of Genetics, Seventh Edition. [s.l.]: Oxford University Press, 2006.
  2. Sultatos LG, Pastino GM, Rosenfeld CA, Flynn EJ. Incorporation of the genetic control of alcohol dehydrogenase into a physiologically based pharmacokinetic model for ethanol in humans. Toxicological Sciences : an Official Journal of the Society of Toxicology. March 2004, roč. 78, čís. 1, s. 20–31. DOI 10.1093/toxsci/kfh057. PMID 14718645.

Související články

Externí odkazy
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.