Orozomukoid

Molekulu ľudského AGP tvorí jeden reťazec 183 aminokyselín, kódovaný dvoma génmi ORM1 a ORM2 s neobvykle vysokým počtom možných substitúcií, na 22 pozíciách. Napriek tomu existujú len tri genetické varianty tejto bielkoviny (značené ako A, F1 a S). Medzi cysteínmi 5–147 a 72–164 sa vytvárajú dva disulfidické mostíky.

Z celkovej relatívnej molekulovej hmotnosti AGP, 41 kDa, pripadá približne 42 % na cukornú zložku tvorenú rozvetvenými glykánmi (druhý najväčší známy obsah cukornej zložky u proteínov), ktoré sú k hlavnému reťazcu viazané na piatich miestach N-glykozidickými väzbami (Asn reziduuá 15, 38, 54, 75 a 85). Tieto glykány sú di- až pentaantenárne, pričom aj výskyt rôznych typov je podmienený geneticky a súvisí s ich pozíciou na peptidovom reťazci, prípadne kolíše pri rôznych patologických stavoch. Cukorná zložka má významný vplyv na výbornú rozpustnosť AGP a prispieva tiež k mimoriadnej tepelnej stabilite tejto bielkoviny.

Fyziologická úloha tejto bielkoviny zatiaľ nie je celkom jasná. V krvnej plazme sa bežne vyskytuje v koncentrácii 0,6 až 1,2 mg/ml. Je známe, že hladina AGP v krvi rastie pri zápalových procesoch, zhubných nádorových ochoreniach, niektorých infekciách, a tiež väčších chirurgických výkonoch,tiež rastie aj vpočas tehotenstva. Súčasne bola preukázaná schopnosť AGP viazať in vitro rôzne ligandy, ktorých spektrum je veľmi široké – siahajúce od malých anorganických iónov po steroidné hormóny a rôzne lieky, a to ako bazické tak neutrálne aj kyslé. Zdá sa teda že AGP by mohol byť primárne transportérom.[1]

• Schmid K., L. H. Chen, J. C. Occhino, E. A. Foster, K. Sperando: Biochemistry 15 (1976) 2245 – 2255.
• Schwick H. G., K. Heide, H. Haupt: In The Glycoconjugates, Vol. 1; pp 268 – 269 Academic Press: New York (1977).
• Kopecký V., Jr., R. Ettrich, K. Hofbauerová, V. Baumruk: Biochem. Biophys. Res. Commun. 300 (2003) 41 – 46.

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Orosomukoid na českej Wikipédii.

Chemický portál